UK 
EnglishТипова
PolskiСхожі симуляції
Про симуляцію
Цей симулятор будує графік швидкості ферментативної реакції залежно від концентрації субстрату за класичним рівнянням Міхаеліса-Ментен, v = Vmax·[S] / (Km + [S]). Лівий графік показує гіперболічну криву v від [S]; правий — відповідний подвійний обернений графік Лайнуївера-Берка. Змінюючи Vmax, Km, концентрацію інгібітора [I] та його константу дисоціації Ki, можна в реальному часі спостерігати, як конкурентне, неконкурентне та безконкурентне інгібування змінюють форму кривої та її уявні параметри.
Модель описує стаціонарну кінетику одного ферменту з одним субстратом: гіпербола наближається до Vmax при насиченні, а Km відповідає концентрації [S], за якої v дорівнює половині Vmax. Графік Лайнуївера-Берка лінеаризує цю гіперболу, тому вісь y перетинається в точці 1/Vmax, а вісь x — у точці −1/Km, що робить кожен тип інгібування візуально відмінним. Леонор Міхаеліс і Мод Ментен опублікували своє рівняння 1913 року, працюючи з інвертазою.
Поширені запитання
Що таке рівняння Міхаеліса-Ментен?
Це кінетичний закон v = Vmax·[S] / (Km + [S]), що описує залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату [S]. Він виводиться за припущення стаціонарного стану, коли комплекс фермент-субстрат ES утворюється й розпадається з постійною швидкістю, даючи гіперболічну залежність, що виходить на плато при максимальній швидкості Vmax.
Що насправді означають Km і Vmax?
Vmax — це максимальна швидкість, що досягається при насиченні ферменту субстратом; вона дорівнює kcat, помноженому на загальну концентрацію ферменту. Km, константа Міхаеліса, — це концентрація субстрату, за якої швидкість дорівнює рівно половині Vmax. Низьке значення Km свідчить про високу уявну спорідненість, оскільки для напівнасичення ферменту потрібно мало субстрату.
Чим відрізняються три типи інгібування?
Конкурентні інгібітори підвищують уявне Km до Km(1 + [I]/Ki), але не змінюють Vmax, оскільки високий рівень субстрату може витіснити їх. Неконкурентні (uncompetitive) інгібітори зв'язуються лише з комплексом ES і ділять і Km, і Vmax на один і той самий множник. Безконкурентні (non-competitive) інгібітори однаково зв'язують і фермент, і комплекс, знижуючи Vmax і залишаючи Km незмінним.
Навіщо потрібен графік Лайнуївера-Берка?
Взяття обернених величин перетворює гіперболу Міхаеліса-Ментен на пряму лінію 1/v від 1/[S], де перетин з віссю y дорівнює 1/Vmax, перетин з віссю x — −1/Km, а нахил — Km/Vmax. Це дозволяє легко зчитувати кінетичні константи і, що важливо, надає кожному типу інгібування характерну ознаку в тому, як зміщуються точки перетину.
Чи фізично точна ця симуляція?
Криві використовують точні підручникові рівняння кінетики Міхаеліса-Ментен і стандартні формули уявних параметрів для трьох типів інгібування, тому форми й точки перетину коректні. Модель описує ідеалізований фермент з одним субстратом у стаціонарному стані й не враховує кооперативність, багатосубстратні механізми чи інгібування продуктом, що цілком доречно для навчального інструменту.