🧬 Michaelis-Menten-Kinetik

Es ist das Geschwindigkeitsgesetz v = Vmax·[S] / (Km + [S]), das beschreibt, wie die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms von der Substratkonzentration [S] abhängt. Es wird unter der Fließgleichgewichts-Annahme abgeleitet, dass sich der Enzym-Substrat-Komplex ES mit konstanter Rate bildet und zerfällt, was eine hyperbolische Beziehung ergibt, die sich bei der maximalen Geschwindigkeit Vmax abflacht.

Vmax ist die maximale Geschwindigkeit, die erreicht wird, wenn das Enzym mit Substrat gesättigt ist, und sie entspricht kcat multipliziert mit der gesamten Enzymkonzentration. Km, die Michaelis-Konstante, ist die Substratkonzentration, bei der die Geschwindigkeit genau die Hälfte von Vmax beträgt. Ein niedriger Km-Wert signalisiert hohe scheinbare Affinität, da wenig Substrat nötig ist, um das Enzym halb zu sättigen.

Kompetitive Inhibitoren erhöhen die scheinbare Km auf Km(1 + [I]/Ki), lassen Vmax aber unverändert, da hohes Substrat sie ausstechen kann. Unkompetitive Inhibitoren binden nur den ES-Komplex und teilen sowohl Km als auch Vmax durch denselben Faktor. Nicht-kompetitive Inhibitoren binden Enzym und Komplex gleichermaßen, senken Vmax und lassen Km unverändert.

Das Bilden von Kehrwerten verwandelt die Michaelis-Menten-Hyperbel in eine Gerade von 1/v gegen 1/[S], bei der der y-Achsenabschnitt 1/Vmax, der x-Achsenabschnitt −1/Km und die Steigung Km/Vmax ist. Dies macht die kinetischen Konstanten leicht ablesbar und gibt jedem Hemmungstyp entscheidend eine charakteristische Signatur darin, wie sich die Achsenabschnitte verschieben.

Die Kurven verwenden die exakten Lehrbuchgleichungen für die Michaelis-Menten-Kinetik und die Standardformeln für scheinbare Parameter der drei Hemmungstypen, sodass die Formen und Achsenabschnitte korrekt sind. Sie modelliert ein idealisiertes Einzelsubstrat-Enzym im Fließgleichgewicht und erfasst keine Kooperativität, Multisubstrat-Mechanismen oder Produkthemmung, was für ein Lehrmittel angemessen ist.