🧬

Кінетика Міхаеліса-Ментен

Як ферменти прискорюють реакції: v = Vmax·[S] / (Km + [S])

Біохімія Ензимологія Кінетика Інгібування
Інгібітор:
Vmax = 10 мкМ/с Km = 5 мкМ Km(ап) = 5 мкМ Vmax(ап) = 10 мкМ/с kcat/Km = —

🧬 Кінетика Міхаеліса-Ментен

Ферменти зв'язують субстрат S в активному центрі, утворюючи комплекс ES, після чого виділяють продукт P: E + S ⇌ ES → E + P

У стаціонарному стані (d[ES]/dt ≈ 0) швидкість реакції описується гіперболічним рівнянням Міхаеліса-Ментен: v = Vmax · [S] / (Km + [S])

Km — концентрація субстрату, при якій v = Vmax/2. Маленький Km означає високу спорідненість. Vmax = kcat · [E]total.

Типи інгібування:

  • Конкурентне: Km(ап) = Km(1+[I]/Ki); Vmax не змінюється. Інгібітор конкурує за активний центр.
  • Безконкурентне: Km(ап) = Km/α'; Vmax(ап) = Vmax/α'. Зв'язується лише з комплексом ES.
  • Неконкурентне: Km не змінюється; Vmax(ап) = Vmax/α'. Зв'язується з E і ES однаково.

Графік Лайнвівера-Берка (1/v vs 1/[S]) лінеаризує гіперболу: перетин з x = −1/Km, перетин з y = 1/Vmax. Кожен тип інгібування дає характерний зсув.